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L'analyse du mode d'action de la chaperonne DnaK sur une protéine entière montre une activité de type "holdase"

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Sauvé, Marie-Claude (2007). L'analyse du mode d'action de la chaperonne DnaK sur une protéine entière montre une activité de type "holdase". Mémoire. Trois-Rivières, Université du Québec à Trois-Rivières, 104 p.

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Type de document: Thèse (Mémoire)
Informations complémentaires: par Marie-Claude Sauvé. Comprend des réf. bibliogr. : p. [93]-104. Également disponible en format microfiche et PDF. Thèses et écrits académiques.
Mots-clés libres: Activite Biophysique Carboxymethyle Chaperonne Coli Complexe Deplie Dnak E Electrophorese Entier Formation Holdase Hsp Hsp70 Lactalbumine Liaison Modele Moleculaire Polyopeptide Polypeptidique Proteine Proteique Rcmla Reduit Repliement Site Substrat
Division: Biophysique et biologie cellulaires
Date de dépôt: 25 nov. 2011 21:03
Dernière modification: 25 nov. 2011 21:03
URI: http://depot-e.uqtr.ca/id/eprint/1617

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